Piruvato cinasa

Piruvato cinasa M1/M2
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Nomenclatura	Otros nombres Piruvato cinasa 2/3
Símbolos	PKM2 (HGNC: 9021) PK2, PK3, PKM
Identificadores; externos	OMIM: 179050 ; EBI: PKM2; GeneCards: Gen PKM2; UniProt: PKM2; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.1.40
Locus	Cr. 15 q22-qter
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Tamaño	531 (aminoácidos)
Ortólogos
Humano	Ratón
5315
P14618	n/a
NM_001206796	n/a
[3] ;
[4]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

Piruvato cinasa R/L
	; Piruvato cinasa M2, tetrámero, humana
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Nomenclatura	Otros nombres Piruvato cinasa 1, piruvato cinasa (glóbulos rojos/hígado)
Símbolos	PKLR (HGNC: 9020) PK1, PKL
Identificadores; externos	OMIM: 609712 ; EBI: PKLR; GeneCards: Gen PKLR; UniProt: PKLR; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.1.40
Locus	Cr. 1 q22
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Tamaño	574 (aminoácidos)
Ortólogos
Humano	Ratón
5313
P30613	n/a
NM_000298	n/a
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La piruvato cinasa o piruvato quinasa (número EC 2.7.1.40) es una enzima de la glucólisis que cataliza la transferencia de un grupo fosfato del fosfoenolpiruvato al adenosín difosfato (ADP), produciendo una molécula de piruvato y otra de adenosín trifosfato (ATP).

Fosfoenolpiruvato + ADP → piruvato + ATP

El enzima posee un peso molecular de 60 kDa, y está constituida por tres monómeros. En humanos, dos genes codifican para esta proteína: HGNC PKLR y HGNC PKM2 . PKLR posee la secuencia de la enzima eritrocitaria (PKR) y hepática (PKL), mientras que PKM2 se expresa en músculo dando lugar a dos isoenzimas denominadas PKM1 y PKM2, cuya divergencia se debe a un proceso de empalme alternativo.^[1]

En humanos, la deficiencia en este enzima está relacionada con la anemia hemolítica. Se trata de una patología heredada como un carácter autosómico recesivo, que afecta a ambos sexos por igual y común en la raza blanca. Esta herencia se confirma en familias consanguíneas, si bien en el resto de la población los enfermos suelen poseer dos variantes de distinta procedencia (es decir, son heterocigotos dobles). La determinación bioquímica de la actividad en el suero de los pacientes suele realizarse por acoplamiento con la reacción de la enzima lactato deshidrogenasa, produciéndose así una oxidación de NADPH a NADP⁺ que puede determinarse espectrofotométricamente.^[2]

Algunas bacterias poseen una enzima con una función similar, denominada piruvato, fosfato dicinasa. Las secuencia codificante de esta proteína se ha incorporado al genoma de algunos eucariotas (como Streblomastix, Giardia, Entamoeba y Trichomonas) mediante transferencia horizontal, resultando en la expresión de actividades piruvato kinasa y piruvato fosfato dikinasa en el mismo organismo.^[3]

Referencias

↑ Lehninger, Albert (1993). Principles of Biochemistry, 2nd Ed. Worth Publishers. ISBN 0-87901-711-2.
↑ Bioquímica Clínica. JM González de Buitrago y otros. McGraw Hill-Interamericana, ISBN 84-486-0199-8.
↑ Liapounova, Na; Hampl, V; Gordon, Pm; Sensen, Cw; Gedamu, L; Dacks, Jb (Dec de 2006), «Reconstructing the mosaic glycolytic pathway of the anaerobic eukaryote Monocercomonoides» (Free full text), Eukaryotic cell 5 (12): 2138-46, ISSN 1535-9778, PMC 1694820, PMID 17071828, doi:10.1128/EC.00258-06 .

Datos: Q900970
Multimedia: Pyruvate kinase / Q900970

[lehninger-1] Lehninger, Albert (1993). Principles of Biochemistry, 2nd Ed. Worth Publishers. ISBN 0-87901-711-2.

[2] Bioquímica Clínica. JM González de Buitrago y otros. McGraw Hill-Interamericana, ISBN 84-486-0199-8.

[3] Liapounova, Na; Hampl, V; Gordon, Pm; Sensen, Cw; Gedamu, L; Dacks, Jb (Dec de 2006), «Reconstructing the mosaic glycolytic pathway of the anaerobic eukaryote Monocercomonoides» (Free full text), Eukaryotic cell 5 (12): 2138-46, ISSN 1535-9778, PMC 1694820, PMID 17071828, doi:10.1128/EC.00258-06 .

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